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Enzimas que digieren la comida

Una enzima es un catalizador, casi siempre una proteína. Acelera la reacción porque abre un camino con menos energía de activación, y ella misma no se consume.1
Actualizado el 6 min de lectura

¿Quién parte la comida sin ser comida?

Cuando masticas un bolillo, la saliva ya empieza a partir el almidón. No hace falta hervir la masa para que reaccione. Dentro de una célula, y en el tubo digestivo, casi todas esas tijeras son enzimas: proteínas que bajan la energía de activación. El sustrato es la molécula sobre la que trabaja la enzima, y se acomoda en el sitio activo. 3 4

Un catalizador sube la velocidad y no se consume. Puede entrar en un paso y salir en otro, pero al final la reacción global es la misma y el catalizador sigue ahí. La vía nueva tiene una energía de activación menor. Sin esa ayuda, muchas reacciones de la célula serían demasiado lentas. 1 2

Las enzimas de esta página se apoyan en lo que ya viste de aminoácidos y enlace peptídico: si el pH o el calor deforman la proteína, el sitio activo deja de reconocer a su sustrato.

Ideas clave

  • Bajan la barrera, no la energía libre. La energía de activación es la energía mínima para que una colisión forme producto. Si es alta, la reacción va lenta. Una enzima junta a los reactivos y acerca la ruptura y la formación de enlaces, así que hace falta menos energía para llegar al estado de transición. No cambia la energía libre de reactivos ni de productos, ni decide si la reacción es exergónica. El ΔG\Delta G sí está amarrado a la constante de equilibrio: si la enzima no cambia ese ΔG\Delta G, tampoco mueve el equilibrio. No sube la energía de activación. 1 2 3 9
  • No se consumen. La definición de catalizador es esa: aumenta la velocidad y no se gasta. En el mecanismo puede aparecer como reactivo de un paso y como producto de otro. No es un reactivo de la ecuación global. 1
  • Cada una tiene su molécula. La amilasa salival convierte carbohidratos en maltosa. En la tabla de la digestión, parte polisacáridos hacia disacáridos y trisacáridos, no hacia aminoácidos ni hacia ácidos grasos. La pepsina, en el estómago, corta proteínas a péptidos. La lipasa rompe lípidos. La lipasa pancreática deja dos ácidos grasos y un monoglicérido por cada triglicérido. 6 8
  • La celulosa no es almidón. El humano no fabrica celulasa, así que no saca glucosa de la celulosa. Pedirle eso a la amilasa es cambiarle el sustrato. 7
  • El pH del estómago sí deforma proteínas. Al llegar comida con proteína, el estómago la recibe con pepsina y con HCl al 0.5 por ciento. Ese ácido deja un pH de 1.5 a 3.5 y desnaturaliza las proteínas del alimento. La amilasa también es proteína. Un cambio de pH puede cambiarle la forma y hacer que deje de trabajar. El sitio activo es la región que reconoce al sustrato: si la forma se pierde, el almidón ya no embona. 8 5 4
  • Frío no es lo mismo que ácido. Desnaturalizar es perder la forma, por un pH que no le va o por un cambio de temperatura que la altera. El dato del estómago en el libro es el pH ácido, no una baja de temperatura. 5 8

Ejemplos resueltos

Un bocado de papa

  1. La papa guarda almidón, un polisacárido. En la boca, la amilasa salival empieza a partirlo hacia maltosa, un disacárido de dos glucosas. 6
  2. No sale un aminoácido ni un ácido graso. Esos son otros sustratos: proteínas para la pepsina, triglicéridos para la lipasa. 8
  3. La celulosa de una hoja no sigue ese camino. Sin celulasa, esa cadena no se vuelve glucosa. 7

La misma enzima en el segundo bocado

  1. Un catalizador no se consume. La amilasa que actuó sobre el primer polisacárido sigue disponible para el siguiente. 1
  2. Si el reactivo se gastara, haría falta una molécula de enzima por cada molécula de almidón. No es el caso: entra al mecanismo y se regenera. 1
  3. La ecuación global del almidón hacia maltosa no lleva a la enzima como producto ni como reactivo neto. 1

La amilasa llega al estómago

  1. En el estómago hay HCl. El pH de ese medio queda entre 1.5 y 3.5, y ese ácido desnaturaliza proteínas. 8
  2. La amilasa es una proteína con sitio activo. Si el pH le cambia la forma, el sitio activo ya no recibe al almidón. 5 4
  3. La pepsina sí trabaja ahí, y su sustrato son las proteínas, no el almidón. No "sustituye" a la amilasa. 8
  4. Descartas la temperatura baja: el libro explica esta parada por el ácido, no por un enfriamiento. 8

Errores comunes

Si dices que la enzima sube la energía de activación, la reacción iría más lenta, no más rápida. El catalizador abre un camino con una barrera menor. 1

Si dices que se consume como un reactivo más, contradices la definición. Participar en un paso no es gastarse: tiene que regenerarse. 1

Si dices que empuja el equilibrio hacia los productos, le estás cambiando el ΔG\Delta G. La enzima no cambia la energía libre de reactivos ni de productos. 3 9

Si la amilasa te digiere proteínas, lípidos o celulosa, le cambiaste el sustrato. Almidón hacia maltosa. Proteínas, pepsina. Lípidos, lipasa. 6 8

Si la amilasa "deja de trabajar porque el estómago está frío", usaste el distractor. El cambio que sí está medido es el pH de 1.5 a 3.5. 8

Cómo lo pregunta el examen

Completar: la amilasa de la saliva inicia la digestión del almidón. Las otras opciones son proteínas, lípidos y celulosa. Esas corresponden a otras enzimas, o a ninguna en el caso de la celulosa. 6 7

La definición de catalizador biológico pide el efecto sobre la energía de activación y sobre la propia enzima. La opción que baja esa energía y no se consume es la que coincide con el capítulo de cinética. Subir la barrera, gastarse o mover el equilibrio quedan fuera. 1 2 3

El caso del jugo gástrico mezcla la amilasa con un pH cercano a 2. Ese "cerca de 2" cae dentro del intervalo 1.5 a 3.5 del HCl estomacal. La pepsina es la enzima de proteína de ese medio. La amilasa, que venía de la boca, es una proteína y ese ácido le puede quitar la forma. No hace falta memorizar un pH óptimo de 7 que el libro no da para la saliva: basta ver qué variable cambió. 8

Resumen

  • La enzima baja la energía de activación, no se consume y no cambia el ΔG\Delta G.
  • Amilasa salival: polisacáridos hacia maltosa. No le pidas celulosa.
  • Pepsina: proteínas en el estómago. Lipasa: lípidos.
  • El HCl gástrico deja un pH de 1.5 a 3.5 y desnaturaliza proteínas.
  • Si el sitio activo pierde la forma, el sustrato ya no embona. El frío no es la explicación de ese caso.

Practica este concepto

Reactivos como los del examen. Contesta antes de mirar: recordar es lo que fija lo que leíste.

1 de 3
QuímicaQuímica de los alimentos

La amilasa de la saliva inicia en la boca la digestión de ________.

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Dudas comunes

¿La amilasa digiere la celulosa?

No. La amilasa salival parte polisacáridos hacia maltosa. La celulosa se queda porque el humano no tiene celulasa.

¿Una enzima se gasta como si fuera reactivo?

No. Participa y vuelve a quedar libre. Por eso una poca enzima atiende muchas moléculas de sustrato.

¿Por qué la amilasa de la boca ya no trabaja en el estómago?

El jugo gástrico lleva HCl y deja un pH de 1.5 a 3.5. Ese ácido desnaturaliza proteínas, y la amilasa es una proteína.

Para saber más

Esta página está escrita desde estas fuentes. Cada número del texto lleva a la suya.

  1. Paul Flowers, Klaus Theopold, Richard Langley y William R. Robinson. Química 2ed (abre en otra pestaña). OpenStax, Rice University, 2022.

    Cap. 12.7, Catálisis · Licencia CC BY

  2. Paul Flowers, Klaus Theopold, Richard Langley y William R. Robinson. Química 2ed (abre en otra pestaña). OpenStax, Rice University, 2022.

    Cap. 12, Resumen · Licencia CC BY

  3. Mary Ann Clark, Matthew Douglas y Jung Choi. Biology 2e (abre en otra pestaña). OpenStax, Rice University, 2018.

    Biology, cap. 6.5, Enzymes, y Key Terms del cap. 6 · Licencia CC BY-NC-SA 4.0

  4. Mary Ann Clark, Matthew Douglas y Jung Choi. Biology 2e (abre en otra pestaña). OpenStax, Rice University, 2018.

    Biology 2e, cap. 6, Key Terms · Licencia CC BY-NC-SA 4.0

  5. Mary Ann Clark, Matthew Douglas y Jung Choi. Biology 2e (abre en otra pestaña). OpenStax, Rice University, 2018.

    Biology 2e, cap. 3, Chapter Summary · Licencia CC BY-NC-SA 4.0

  6. Mary Ann Clark, Matthew Douglas y Jung Choi. Biology 2e (abre en otra pestaña). OpenStax, Rice University, 2018.

    Biology 2e, cap. 34, Key Terms · Licencia CC BY-NC-SA 4.0

  7. Mary Ann Clark, Matthew Douglas y Jung Choi. Biology 2e (abre en otra pestaña). OpenStax, Rice University, 2018.

    Biology, cap. 34.2, celulosa y celulasa · Licencia CC BY-NC-SA 4.0

  8. J. Gordon Betts, Kelly A. Young, James A. Wise, Eddie Johnson, Brandon Poe, Dean H. Kruse, Oksana Korol, Jody E. Johnson, Mark Womble y Peter DeSaix. Anatomy and Physiology 2e (abre en otra pestaña). OpenStax, Rice University, 2022.

    Anatomy and Physiology, cap. 23.7 y 24.4 · Licencia CC BY 4.0

  9. Paul Flowers, Klaus Theopold, Richard Langley y William R. Robinson. Química 2ed (abre en otra pestaña). OpenStax, Rice University, 2022.

    Cap. 16.4, Energía libre y equilibrio · Licencia CC BY

Actualizado el 2 de octubre de 2026.